По растворимости и осаждаемости, зависящих от аминокислотного состава, протеины делят на подгруппы: альбумины, глобулины, гистоны, протамины, проламины и глютелины, протеиноиды. Каждая из названных .подгрупп представляет смесь близких по аминокислотному составу, но различных по свойствам и функции белков.
Альбумины. Это кислые, растворимые в воде и слабых солевых растворах глобулярные белки, осаждающиеся, при полном насыщении растворов нейтральными солями, например (NH4)2SO4
Альбумины широко распространены в природе. Они составляют около 50% всех белков плазмы крови и белка яиц. Из молока выделен лактоальбумин, из мышечной ткани - миоальбумин. При кипячении - образуют сгустки денатурированных молекул. Альбумины содержатся во всех тканях растений. Многие ферменты являются альбуминами. Альбумины характеризуются высоким содержанием лейцина (до 15 %) и очень низким содержанием глицина.
Глобулины, кислые белки нерастворимые в воде, растворимые в слабых (4-10%) растворах нейтральных солей. При 50 % насыщении глобулины высаливаются. По аминокислотному составу они близки к альбуминам, но содержат меньше цистеина и больше глицина (3-4 %). Глобулины наиболее многочисленная подгруппа глобулярных белков животных. Есть глобулины и в растениях, особенно их много в семенах бобовых и масличных культур.
g-Глобулины являются имунными белками человека и животных, а фибриноген участвует в свертывании крови.
Альбумины и глобулины легко взаимодействуют с липидами, углеводами, витаминами, ионами металлов и их солями с образованием комплексов.
Гистоны, щелочные, низкомолекулярные глобулярные белки, растворимые в слабых растворах кислот, осаждаются аммиаком, этанолом. Они содержат 20-30 % аргинина и лизина и не содержат триптофана и цистеина. Гистоны локализуются главным образом в ядрах клеток животных, растений и играют важную роль в структуре хроматина и хромосом.
Протамины, сильнощелочные, низкомолекулярные глобулярные белки, растворимые в слабых кислотах. В их молекуле содержание щелочных аминокислот составляет до 85 %, особенно много аргинина. В протаминах нет цистеина, триптофана и аспаргина. Они легко реагируют с молекулами, имеющими избыток отрицательно заряженных групп в частности с нуклеиновыми кислотами. Протамины содержатся в мужских половых клетках животных и рыб.
Проламины и глютелины, кислые белки семян злаковых. Проламины хорошо растворимы в 60-80 % этаноле, в их составе много пролина и глутаминовой кислоты и очень мало лизина, аргинина, глицина. Глютелины растворимы в щелочных (0,2-2,0 %) растворах. Проламины и глютелины составляют основу клейковины пшеничной муки и теста.
Протеиноиды, фибриллярные белки опорных и покровных тканей, нерастворимы. К протеиноидам относятся:
Коллагены, нерастворимые белки соединительной ткани, входят в состав кожи, костей, хрящей, сухожилий, связок. На 56 % состоят из глицина, пролина, оксипролина; 11 % аланина, не содержат цистеина и триптофана. Способны набухать. При длительном кипячении в воде превращаются в водорастворимый желатин.
Эластин, основной белок из которого состоят эластические волокна связок, сухожилий, стенок сосудов, не растворим и неспособен набухать. Эластин содержит много глицина, аланина, лизина и валина. В нем нет цистеина,триптофана и мало метионина. Особенностью полипептидов эластина является то,что они легко образуют сетку, соединяясь "Бок в бок" путем окисления 4-х радикалов остатков лизина с образованием десмозина.
Кератины, синтезируются в коже, составляют основу волос, шерсти, перьев, рогов, копыт, содержат до 12 % цистеина, много аланина, валина, фенилаланина, метионина, лейцина, глутамина. Кератины шерсти, пуха, пера способны набухать и сжиматься. Например, шерсть необратимо "садится" в горячей воде за счет разрушения ионных и водородных связей.
Поможем написать любую работу на аналогичную тему