Белки считаются основой жизни, потому что большинство из них являются биологическими катализаторами – ферментами (энзимами), способными ускорять химические превращения в миллионы раз. Поэтому в живых организмах могут протекать такие реакции, которые в неживой природе невозможны. В живой клетке практически нет химических реакций, которые протекали бы без участия белков – ферментов. Именно в белковой молекуле скрыты основные загадки сложного строения, поведения и разнообразия живых существ.
Белок представляет собой линейный полимер, мономерами которого являются аминокислоты, имеющие общую формулу:
NH2
R
COOH ,
где R – углеводородный радикал, строение которого и определяет различия между аминокислотами. Всего известно 20 природных аминокислот, входящих в состав белков. Соединение аминокислот происходит за счёт взаимодействия аминогруппы -NH2 одной кислоты с карбоксильной группой -COOH другой, в результате чего образуется прочная ковалентная связь, которая называется пептидной. Цепочки из аминокислот называются полипептидами. В составе одной белковой молекулы может находиться от нескольких десятков до нескольких сотен аминокислот. Количество аминокислот и порядок их соединения строго определены для каждой белковой молекулы. Строго заданная последовательность аминокислот называется первичной структурой белковой молекулы.
Благодаря определённой пространственной ориентации ковалентных химических связей, а также за счёт действия водородных связей цепочка аминокислот закручивается с образованием вторичной структуры белка, которая получила название α-спираль. Между различными участками α-спирали также возникают слабые водородные связи. Эти связи укладывают α-спираль в сложную пространственную структуру, которая называется третичной структурой белка. Иногда в образовании третичной структуры участвует и некоторое количество ковалентных связей. Эта структура строго однозначно определяется порядком соединения аминокислот. Каждой последовательности аминокислот соответствует своя третичная структура со строго определёнными свойствами и функциями белковой молекулы.
Основным свойством всех белковых молекул, определяющим специфику живого, является их способность легко менять свою третичную структуру под действием очень слабых и самых разнообразных внешних воздействий. Такими воздействиями могут быть свет, давление, температура, звук, наличие рядом других молекул, ионов, атомов и т.д. В результате этих воздействий одни водородные связи рвутся, а другие образуются. Молекула меняет свою форму, а следовательно, и функцию. Такие изменения являются обратимыми и называются обратимой денатурацией или конформацией белковых молекул. Именно конформация белков является основой способности живых организмов приспосабливаться к быстро меняющимся условиям окружающей среды, когда изменение условий приводит к изменению работы белковых молекул. Химические реакции и физические процессы, которые не нужны в новых условиях, прекращаются, а нужные реакции и процессы запускаются в действие.
Если воздействие на белки окажется слишком сильным, может произойти необратимая денатурация, когда рвутся или образуются прочные ковалентные связи. Такая денатурация приводит к гибели организма.
Каждый вид организмов представляет собой определённый набор белков, обусловливающих все жизненно важные свойства вида. Чем разнообразней набор белков, тем более сложным и совершенным является организм. В человеческом организме используется более 30 тыс. различных белков. Нормальное содержание белков в клетке составляет 10-20 % сырой массы и 50-80 % сухого вещества.
Помимо основной ферментативной функции белки выполняют и многие другие функции, которые отличают живое вещество от неживого. К таким функциям относится рецепторная функция, состоящая в узнавании специальными белками – рецепторами различных физических и химических факторов среды с последующим изменением внутриклеточных процессов. Двигательная функция осуществляется специальными сократительными белками, к которым, в частности, относятся актин и миозин мышечных волокон. Часть белков выполняют транспортные функции, перемещая нужные вещества в клетку, а отходы – из клетки. Защитную функцию выполняют белки гамма-глобулины, которые связываются с чужеродными молекулами (антигенами), нейтрализуют их и способствуют последующему разложению или выведению из организма. Строительные белки обеспечивают формирование различных клеточных структур с заданными свойствами. Белки могут выполнять и энергетическую функцию. Однако расходование белков в качестве пищи начинается только в предельно критической ситуации, когда заканчиваются основные источники питания: углеводы и жиры.
Возможность беспредельного совершенствования организмов заложена в бесконечном разнообразии структур белковых молекул. Применение математических методов для оценки этого разнообразия показало, что число возможных вариантов строения белков, обусловленное изменением порядка аминокислот, может превышать величину 10100 (см. об этом подробней в гл.6). Как уже было отмечено (п.1.5), это число в миллиарды раз больше числа атомов во Вселенной.
Представленный анализ строения белковых молекул позволяет без использования понятия жизненной силы объяснить причину необычайно большого разнообразия живых организмов и их сложное поведение, с помощью которого они адаптируются к разнообразным условиям окружающей среды.
Поможем написать любую работу на аналогичную тему