В состав белков входят углерод, кислород, водород, азот, иногда сера или селен. Могут входить также железо, медь, цинк, фосфор и некоторые другие элементы. Так, например, в составе белка зерна пшеницы содержится углерода от 51 до 53%, кислорода – от 21 до 23%, водорода – от 6 до 8%, азота – от 16 до 19%, серы – от 0,7 до 1,3%.
Структурными компонентами белков – их мономерами – являются аминокислоты. При кипячении с крепкими кислотами, щелочами, а также под действием гидролитических ферментов белковые вещества распадаются на аминокислоты. Несмотря на то что в природе известно свыше 200 аминокислот, белки состоят в основном из 20 аминокислот.
Аминокислоты – это алифатические, ароматические или гетероциклические соединения, содержащие по крайней мере одну амино- и одну карбоксильную группу.
По химическому строению это производные жирных кислот, у которых водород в α-положении замещен на аминную (–NН2) группу.
Растения могут синтезировать все аминокислоты, входящие в состав белков. Организм человека и животных не может синтезировать все аминокислоты, необходимые для синтеза белков. Аминокислоты, не синтезируемые организмом человека и животных, но входящие в состав их белков, получили название незаменимых, или обязательных аминокислот.
Для установления аминокислотного состава белков пользуются сочетанием кислотного (НС1), щелочного (Ва(ОН)2) и, реже, ферментативного гидролиза или одним из них. Установлено, что при гидролизе чистого белка, не содержащего примесей, освобождаются 20 различных аминокислот.
Аминокислоты, входящие в состав белков, являются a-аминокислотами. Все они принадлежат к L-ряду, а величина и знак оптического вращения зависят от природы радикалов аминокислот и значения рН раствора. В белках человекаD-аминокислоты не обнаружены, однако они встречаются в клеточной стенке бактерий, в составе некоторых антибиотиков (актиномицинов).
Аминокислоты отличаются друг от друга химической природой радикала R, который не участвует в образовании пептидной связи. Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов.
Выделяют: 1) неполярные (гидрофобные); 2) полярные (гидрофильные); 3) ароматические (главным образом неполярные), 4) отрицательно заряженные и 5) положительно заряженные аминокислоты.
В некоторых белках обнаружены производные аминокислот. В белке соединительной ткани коллагене содержатся оксипролин и оксилизин. Дийодтирозин является основой структуры гормонов щитовидной железы.
Аминокислоты обладают общим свойством - амфотерностью (от греч amphoteros- двусторонний). В интервале рН от 4,0 до 9,0 почти все аминокислоты существуют преимущественно в форме цвиттерионов (биполярных ионов). Существуют заменимые аминокислоты, которые могут синтезироваться в организме человека, и незаменимые, которые в организме не образуются и должны поступать с пищей.
Незаменимые аминокислоты: валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.
Заменимые аминокислоты: глицин, аланин, аспарагин, аспартат, глутамин, глутамат, пролин, серин.
Условно заменимые (могут синтезироваться в организме из других аминокислот): аргинин(из цитруллина), тирозин(из фенилаланина), цистеин(из серина), гистидин(при участии глутамина).
Содержание различных аминокислот в белках неодинаково. Для открытия в биологических объектах и количественного определения аминокислот используют реакцию с нингидрином.
Поможем написать любую работу на аналогичную тему