Нужна помощь в написании работы?

Ферментами или энзимами называют специфические белки, входящие в состав всех клеток и тканей живых организмов и выполняющие роль биологических  катализаторов.

Общие свойства ферментов и неорганических катализаторов:

1.       Не расходуются в процессе реакции.

2.       Оказывают свое действие при малых концентрациях.

3.       Не оказывают влияния на величину константы равновесия реакции.

4.       Их действие подчиняется закону действующих масс.

5.       Не ускоряют термодинамически невозможных реакций.

Отличия ферментов от неорганических катализаторов.

Внимание!
Если вам нужна помощь в написании работы, то рекомендуем обратиться к профессионалам. Более 70 000 авторов готовы помочь вам прямо сейчас. Бесплатные корректировки и доработки. Узнайте стоимость своей работы.

1.      Термолабильность ферментов.

2.      Зависимость активности ферментов от рН среды.

3.      Специфичность действия ферментов.

4.      Скорость ферментативных реакций подчиняется определенным кинетическим закономерностям.

5.      Активность ферментов зависит от действия регуляторов – активаторов и ингибиторов.

6.      Ряд ферментов при формировании третичной и четвертичной структуры подвергаются постсинтетической модификации.

7.      Размеры молекулы ферментов обычно намного превышают размеры их субстратов.

Структура молекулы ферментов

По строению ферменты могут быть простыми и сложными белками. Фермент, являющийся сложным  белком называют холоферментом. Белковая часть фермента называется апоферментом, небелковая часть – кофактором. Различают два типа кофакторов:

1.       Простетическая группа – прочно связана с апоферментом, часто ковалентными связями.

2.       Кофермент – небелковая часть, легко отделяемая от апофермента. Часто коферментами служат производные витаминов.

К коферментам относятся следующие соединения:

-         производные витаминов;

-         гемы, входящие в состав цитохромов, каталазы, пероксидазы, гуанилатциклазы, NO-синтазы и являющиеся простетической группой ферментов;

-         нуклеотиды – доноры и акцепторы остатка фосфорной кислоты;

-         убихинон или кофермент Q, участвующий в переносе электронов и протонов в цепи тканевого дыхания;

-         фосфоаденозилфосфосульфат, участвующий в переносе сульфата;

-         глутатион, участвующий в окислительно-восстановительных реакциях.

Таблица 3.1.

Коферментные функции витаминов

Витамин

Коферментная форма

Фермент

В1-тиамин

тиаминдифосфат

транскетолаза, пируватдегидрогеназа

В2-рибофлавин

ФМН, ФАД

флавинзависимые дегидрогеназы

В3-пантотеновая кислота

кофермент А

(КоА)

реакции ацилирования

В6-пиридоксин

пиридоксаль-фосфат

аминотрансферазы

РР-никотинамид

НАД, НАДФ

НАД(НАДФ)-зависимые дегидрогеназы

Фолиевая кислота

ТГФК (тетрагидрофоли-евая кислота)

перенос одноуглеродных групп

Кофакторы – ионы металлов

Более 25 % всех ферментов для проявления полной каталитической активности нуждается в ионах металлов. Рассмотрим их роль в ферментативном катализе.

Роль металлов в присоединении субстрата в активном центре фермента. Ионы металла выполняют функцию стабилизаторов молекулы субстрата, активного центра фермента и конформации белковой молекулы фермента, а именно третичной и четвертичной структур.

Получить выполненную работу или консультацию специалиста по вашему учебному проекту
Узнать стоимость
Поделись с друзьями