Поделись с друзьями
Нужна помощь в написании работы?

К настоящему времени описано более 200 аминокислот, обнаруженных в живых организмах. Их поделили на две группы: протеиногенные (обнаруженные в белках) или стандартные и непротеиногенные (небелковые). Основное количество аминокислот, не входящих в состав белков, выделено из растений и микроорганизмов.

Протеиногенные аминокислоты имеют тривиальное и рациональное название, трехбуквенное обозначение и три классификации. Наиболее рациональная классификация делит a-аминокислоты по полярности R-групп и их способности к взаимодействию с водой (при рН близкой к 7) на четыре группы:

Тест на внимательность Только 5% пользователей набирают 100 баллов. Сколько баллов наберешь ты?

Узнать

I. Аминокислоты с неполярными, гидрофобными (водоотталкивающими) радикалами, их восемь:

имени-3 (копия)

Радикалы рассмотренных 8-и аминокислот разной формы, величины и объема, играют важную роль в формировании третичной и четвертичной структур  молекул белка и их стабилизации силами гидрофобного взаимодействия, т.к. молекулы воды, образуя между собой водородные связи, выталкивают гидрофобные группы, заставляют их собираться внутри структуры и уплотняться. Часть радикалов может располагаться снаружи молекулы, образуя гидрофобные зоны или участки, за счет которых белки взаимодействуют между собой и с другими гидрофобными соединениями, например, липидами.

II. Аминокислоты с полярными (гидрофильными) незаряженными радикалами, их семь:

1. NH2-CH-COOH                                 2. NH2-CH-COOH

              ½                                                               ½

              Н                                                               СН2

Глицин, гли (аминоуксус-                                   ½

ная кислота)                                                           ОН

                                                                    Серин, сер (a-амино-b-гидрокси-

                                                                     пропионовая кислота)

3. NH2-CH-COOH                                4. NH2-CH-COOH

              ½                                                              ½

              СН2                                                                  СН-ОН

              ½                                                              ½

              SH                                                            СН3

Цистеин, цис (a-амино-b-                   Треонин, тре (a-амино-b-гидрокси-  

тиопропионовая кислота)                   масляная кислота)

5. NH2-CH-COOH                             6. NH2-CH-COOH

             ½                                                            ½ 

             СН2                                                                                  СН2

             ô                                                            ½

                                                                            С=О

                                                                            ½

              ½                                                                 NH2

             ОН

Тирозин, тир (a-амино-b-пара-          Аспарагин, асн (b-амид аспараги-            

гидроксифенилпропионовая               новой кислоты, или полуамид a-

кислота)                                                  аминоянтарной кислоты)

7. NH2-CH-COOH

              ½

            (СН2)2

              ½

              С=О

               ç

              NH2

Глутамин, глн (g-амид глутаминовой

кислоты, или полуамид a-аминоглута-

ровой кислоты).

Полярность сер, тре, тир обусловлена их гидроксильными (-ОН) группами, полярность асн и глн - их амидными группами, полярность цис - его сульфгидрильной (тиоловой) группой. Цистеин заслуживает особого внимания, т.к. его сульфгидрильные группы сближаясь могут окисляться с образованем дисульфидной (-S-S-) связи (-SH+HS-®-S-S-+2H), которая участвует в формировании первичной и стабилизации третичной структуры белка.

Полярные незаряженные R-группы остатков аминокислот, сближаясь, при формировании третичной и четвертичной структур белка, образуют внутримолекулярные водородные связи (=CO××H-N=,=CО××HO- и т.д.) оставаясь свободными, они образуют водородные связи с другими органическими и неорганическими молекулами, в том числе и воды.

имени-5 (копия)

III. Аминокислоты с полярными, отрицательно заряженными (кислыми) радикалами, их две:

Эти аминокислоты содержат вторую карбоксильную, отрицательно заряженную (кислую) группу, которая реагирует на изменения рН среды как и a-СООН группа. R-COO- группы асп и глу кислот (как свободных, так и в составе молекул белков) способны амидироваться с образованием асн и глн. Это свойство кислых аминокислот имеет большое значение в обезвреживании аммиака и обмене азота у всех организмов.

IV. Аминокислоты с полярными, положительно заряженными (основными) радикалами, их три:

1. NH2-CH-COOH

               ½

             (СН2)4                                                       

               ½

               NH2                                                           

Лизин, лиз (a,e-диамино-

капроновая кислота)

2. NH2-CH-COOH

               ½

             (СН2)3

               ½

               NH             Гуанидиновая  

               ½                     группа

               C = NH

               ½

              NH2

      Аргинин, арг (a-амино-d-

гуанидинвалериановая кислота)

3.  NH2-CH-COOH

                 ½

     СН2

     ô                     Имидазоль-

                             ная группа

                NH          N

                           

Гистидин, гис (a-амино-b-имидазолпропионовая кислота)

Положительный заряд радикалов обусловлен способностью к протонированию e-NH2 группы лиз, гуанидиновой и имидозольной групп арг и гис.

Отрицательно и положительно заряженные R-группы аминокислот обуславливают амфотерность молекул белка, сближаясь, при формировании третичной и четвертичной структур, образуют ионные (солевые) связи. Оставаясь свободными и в избытке они образуют ионные связи с другими органическими и неорганическими веществами, обуславливают кислые или основные свойства, суммарный заряд и гидрофильность молекул белка.

Методы обнаружения, разделения и количественного определения стандартных аминокислот основаны на их физико-химических свойствах.

Более ранняя классификация делит аминокислоты по строению на две группы: ациклические (алифатические) и циклические. В ациклических аминокислотах выделяют три подгруппы: 1) моноаминомонокарбоновые (нейтральные): гли, ала, сер, цис, мет, тре, вал, лей, иле; 2) моноаминодикарбоновые (кислые): асп, глу и их амиды - асн и глн; 3) диаминомонокарбоновые (основные): лиз, арг. Циклические аминокислоты: фен, тир, три, гис, про. Пролин является иминокислотой, т.к. его a-NH2 группа замещена частью радикала.

Некоторые авторы выделяют группу гидроксиаминокислот: сер, тре, тир; группу аминокислот содержащих серу - цис, мет и группу ароматических аминокислот (содержащих в радикале бензольное кольцо) - фен, тир и три.

Третья классификация основана на способности организмов синтезировать протеиногеные аминокислоты. Высшие растения, фото- и хемосинтезирующие микроорганизмы могут синтезировать все необходимые им аминокислоты. Человек и животные, например, синтезируют только 10 аминокислот, необходимых для биосинтеза белков. Эти аминокислоты называются заменимыми, другие 10 аминокислот: вал, лей, иле, три, мет, тре, фен, лиз, арг, гис не синтезируются и следовательно должны поступать в организм с пищей, их называют жизненно необходимыми или незаменимыми. Пищевые белки, содержащие все незаменимые аминокислоты называют полноценными. Это главным образом белки животного происхождения: мяса, рыбы, молока, яиц; из растительных - белки сои, риса, картофеля и др. Белки не содержащие хотя бы одну незаменимую аминокислоту, называют неполноценными, это главным образом белки растительного происхождения и некоторые белки животных, например, коллагены, эластины, кератины и др.

В питании есть понятие "биологическая ценность белков", которое включает аминокислотный состав белка, его переваримость и усвояемость аминокислот.  За эталон биологической ценности (100 %) приняты белки молока и яиц, которые содержат незаменимые аминокислоты в достаточном количестве и оптимальных соотношениях для организма человека. Биологическая ценность белков мясных и рыбных продуктов составляет 90-95 %, картофеля - 85, бобовых культур - 75-85, пшеницы и ячменя -60-70 %. Низкая ценность белков растительного происхождения связана с крайне недостаточным содержанием в них лиз, мет, три, тре и других незаменимых аминокислот.

Материалы по теме: