Нужна помощь в написании работы?
  • Понятие. Отличие от неорганических катализаторов.
  • Мономерные и олигомерные ферменты. Понятие о кофакторах, коферментах, апоферментах и холоферментах.
  • Активный и аллостерический центры ферментов. Общие закономерности строения активных центров ферментов.
  • Мультиферментные комплексы, изоферменты.
  • Основные свойства ферментов.
  • Факторы, влияющие на каталитическую активность.
  • Классификация и номенклатура ферментов.
  • Применение ферментов в животноводстве, ветеринарии.

Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы, обеспечивающие протекание физиологических и биохимических процессов в живом организме.

            Наука о ферментах – ферментология.

            Ферменты участвуют в ряде важнейших процессов жизнедеятельности, таких как реализация наследственной информации, биоэнергетике, синтезе и распаде биомолекул.

            Ферменты отличаются рядом характерных особенностей от неорганических катализаторов. Прежде всего ферменты чрезвычайно эффективны и проявляют в миллионы раз более высокую каталитическую активность в условиях температуры тела, атмосферного давления и в диапазоне физиологических значений рН. Ферменты отличаются высокой специфичностью действия.

            Существенной особенностью ферментов является то, что их активность в клетках строго контролируется как на генетическом уровне, так и посредством определенных низкомолекулярных соединений.

            Молекула фермента характеризуется универсальностью структуры, которая и определяет уникальность ее функций.

            По химической природе бывают мономерные (однокомпонентные) ферменты, состоящие только из белковой части и олигомерные (двухкомпонентные), содержащие наряду с белковой частью (апофермент) и небелковую часть (кофактор). В роли кофактора могут выступать коферменты, непрочно связанные с белковой частью, и простетические группы, прочно связанные с белком. Кофактор может быть представлен коферментными формами водорастворимых витаминов (В1, В2, В3, В5, В6, В12, Н) и многими двухвалентными металлами (Mg2+, Mn2+, Ca2+).

            Отличительная особенность двухкомпонентных ферментов – ни кофактор отдельно, ни апофермент сами по себе не обладают каталитической активностью, а только в комплексе, образуя холофермент.

Внимание!
Если вам нужна помощь в написании работы, то рекомендуем обратиться к профессионалам. Более 70 000 авторов готовы помочь вам прямо сейчас. Бесплатные корректировки и доработки. Узнайте стоимость своей работы.

            В ферментах выделяют активный и аллостерический центры. Под активным центром подразумевают уникальную комбинацию аминокислотных остатков в молекуле фермента, обеспечивающую непосредственное взаимодействие ее с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа. У двухкомпонентных ферментов в состав активного центра входят также кофакторы.

            В активном центре условно различают так называемый каталитический центр, непосредственно вступающий в химическое воздействие с субстратом, и контактный (связывающий) центр, обеспечивающий специфическое сродство к субстрату и формирование его комплекса с ферментом. Помимо активного центра в молекуле фермента может присутствовать также аллостерический центр, представляющий собой участок молекулы фермента, с которым связываются обычно низкомолекулярные вещества, отличающиеся по строению от субстратов. Присоединение таких веществ к аллостерическому центру может вызвать снижение или повышение ферментативной активности. Ферменты, активность которых контролируется состоянием как активного, так и аллостерического центров, называются аллостерическими ферментами.

            Особую группу ферментов представляют мультимолекулярные ферментные (мультиферментные) комплексы, состоящие из нескольких ферментов, катализирующих поэтапное превращение какого-либо субстрата в одной и той же  реакции. Типичными примерами мультиферментных комплексов являются пируват- и α-кетоглютаратдегидрогеназы, катализирующие превращение пировиноградной и α-кетоглютаровой кислот в живом организме, и синтетаза жирных кислот, катализирующая синтез жирных кислот в животных тканях.

            Выделяют еще изоферменты – множественные формы фермента, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся друг то друга по сродству, строению или регуляторными свойствами. Изоферменты обычно состоят из двух или более субъединиц (протомер). Чаще всего из двух или четырех, реже из шести или восьми субъединиц и крайне редко из трех или пяти.

            Ферменты, являясь белками, обладают рядом характерных свойств. Ферменты – амфотерные соединения, растворимы в воде, растворах кислот, солей, оснований, обладают высокой биологической активностью. Для большинства ферментов теплокровных животных оптимальна температура 330-400С. При низких температурах (00С и ниже) ферменты, как правило, не разрушаются, хотя активность их падает почти до нуля.

            При температуре выше 500С отмечается тепловая денатурация белка-фермента, приводящая к полному прекращению ферментативного процесса.

            На активность ферментов оказывают влияние рН среды. Ферменты обычно наиболее активны в диапазоне физиологических значений рН (6,0-8,0).

            Ферменты обладают высокой специфичностью действия. Различают относительную, абсолютную специфичность  и стериоспецифичность.

            Относительной (групповой) специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение различных веществ с одним типом химической связи.

            Абсолютной специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Стереоспецифичность обусловлена существованием оптических изомерных Д и L-форм химических веществ.

            Активность ферментов определяют многие факторы. Одним из наиболее существенных факторов, определяющих скорость ферментативной реакции, является концентрация субстрата. При постоянной концентрации фермента скорость реакции постепенно увеличивается, достигая определенного максимума.

            Скорость реакции зависит и от концентрации фермента, и от концентрации кофактора.

            Активность фермента определяется также присутствием в среде активаторов и ингибиторов: первые увеличивают скорость реакции, вторые тормозят реакцию. Различают обратимое и необратимое ингибирование. Если ингибитор вызывает стойкие изменения фермента, то такой тип ингибирования называется необратимым. Если эти изменения нестойкие, то имеет место обратимое ингибирование. Обратимое ингибирование в свою очередь разделяют на конкурентное и неконкурентное.

            Конкурентное ингибирование может быть вызвано веществами, имеющими сходную с субстратом структуру. Классическим примером подобного типа ингибирования является торможение сукцинатдегидрогеназы малоновой кислотой. Этот фермент катализирует окисление путем дегидрирования янтарной кислоты в фумаровую. При добавлении малоната (ингибитора), имеющего структурное сходство с истинным субстратом сукцинатом, он будет реагировать с активным центром, но реакция не будет происходить. Неконкурентное ингибирование вызывается веществами, не имеющими структурного сходства с субстратами, и часто связывывается не с активным центром, а в другом месте молекулы фермента.

            В основу принятой классификации ферментов положен тип катализируемой реакции, который является специфичным для действия любого фермента. Этот принцип используется в качестве основы для классификации и номенклатуры ферментов. Согласно этой классификации ферменты делят на 6 классов:

            -оксидоредуктазы – катализируют окислительно-восстановительные реакции;

            -трансферазы – катализируют реакции межмолекулярного переноса атомов или групп атомов;

            -гидролазы – катализируют реакции расщепления внутримолекулярных связей при участии воды;

            -лиазы – катализируют реакции разрыва связей или реакции отщепления различных групп от субстратов без участия воды с образованием двойной связи или присоединения по двойной связи;

            -изомеразы - катализируют реакции  внутримолекулярного переноса групп или атомов;

            -лигазы (синтетазы) – катализируют реакции образования сложных веществ из более простых.

            В живом организме существует преемственность в действии ферментов различных класов.

            Все классы подразделяются на подклассы, которые делятся на подподклассы, состоящие из отдельных представителей.

            Единая система классификации ферментов основана на четырехзначном коде, согласно которому классам, подклассам, подподклассам и индивидуальным ферментам присваиваются номера (шифры). Первая цифра шифра показывает класс, вторая – подкласс, третья – подподкласс, четвертая – порядковый номер фермента.

            В настоящее время пользуются двумя номенклатурами – тривиальной и систематической. Тривиальные названия ферментов краткие, например, амилаза, пепсин, уреаза. Название по систематической номенклатуре состоит из двух частей: первая часть отражает наименование главного субстрата, вторая – характер катализируемой реакции и добавляется суффикс – аза. Так, фермент, расщепляющий гидролитически пептидную связь между двумя остатки глицина, называется глицилглицин – гидролаза, его шифр – К Ф 3.4.3.1.

            Ферменты нашли широкое применение в народном хозяйстве: хлебопечение, пивоварение, виноделие, чайное, кожевенное;  меховое производство, сыроварение, кулинария (для обработки мяса); промышленная энзимология, являющаяся основой биотехнологии. Успехи энзимологии находят все большее применение в медицине, ветеринарии, животноводстве.

Получить выполненную работу или консультацию специалиста по вашему учебному проекту
Узнать стоимость
Поделись с друзьями