- Понятие о белках. Их состав, строение, биологическая роль.
- Азотистый баланс.
- Переваривание белков у моногастричных животных.
- Особенности переваривания белков у жвачных животных.
- Биохимические процессы, протекающие в толстом кишечнике. Пути обезвреживания токсических продуктов.
- Всасывание аминокислот, судьба всосавшихся аминокислот.
- Промежуточный обмен аминокислот в тканях. Общие пути обмена аминокислот: дезаминирование, декарбоксилирование, трансаминирование.
- Токсичность аммиака и пути его обезвреживания.
- Биосинтез аминокислот, белков.
- Регуляция белкового обмена.
Белковый обмен занимает центральное место среди других обменов, поскольку обеспечивает непрерывность воспроизводства и обновления живых организмов.
Белки – это биополимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты.
Известно свыше 2000 белков животного, растительного и бактериального происхождения. Белки подразделяют на простые (протеины) и сложные. Простые белки состоят только из остатков аминокислот, а сложные содержат еще и небелковые компоненты – простетические группы.
Простые белки по растворимости бывают растворимые и нерастворимые. Растворимые белки (растворяются в воде, разбавленных растворах солей, кислот, щелочей) представлены альбуминами, глобулинами, гистонами, протаминами, проламинами, глютелинами.
Нерастворимые белки выполняют опорные функции. Это коллаген – основной структурный компонент связок, сухожилий, хрящей, костей, кожи; кератин – составляет основу шерсти, перьев, рогов, копыт, клюва, чешуи; эластин – входит в состав связок, сухожилий, и фиброин – белок шерсти, шелка.
Сложные белки различают в зависимости от природы простетической группы: нуклео-, хромо-, фосфо-, липо- и гликопротеины.
Сложные белки при гидролизе распадаются на простой белок и соответствующие небелковые компоненты: нуклеопротеины – нуклеиновые кислоты; хромопротеины – окрашенные группы; липопротеины – липиды; гликопротеины – углеводы; фосфопротеины – фосфорную кислоту.
Различают четыре уровня структурной организации молекулы белка: первичная, вторичная, третичная и четвертичная.
Первичная структура определяется последовательностью включения аминокислот (тип связи – пептидная или амидная).
Вторичная структура – это ориентация полипептидной цепи в пространстве в виде α-спирали или β-структуры (водородная связь).
Третичная структура – это пространственная ориентация α-спирали или β-структуры (связи дисульфидные межмолекулярные, ионные). Третичная – это нативная структура, определяющая функции белка.
Четвертичная структура возникает в результате ассоциации нескольких полипептидных цепей в единую белковую молекулу.
Наиболее богаты белками ткани и органы животных. Содержание белков в организме животных в среднем составляет 18-21% (в пересчете на свежие ткани).
В мышцах, легких, селезенке, почках, печени – 14-23%, мозге – 7-9%. В отличие от животных тканей в растениях содержится значительно меньше белков, больше всего в репродуктивных органах (10-13%), меньше – в вегетативных (0,3-1%).
Элементный состав белков в пересчете на сухое вещество представлен 50-54% углерода, 21-23% кислорода, 15-17% азота, 6,5-7,3% водорода и до 0,5% серы и в небольших количествах содержится фосфор, железо, марганец, магний.
Структурными единицами белков являются α –аминокислоты (известно 22 природных аминокислоты). Аминокислоты, синтезируемые в организме, называются заменимыми, а те, которые не могут синтезироваться, незаменимыми. В зависимости от вида животных выделяют от 8-10 незаменимых аминокислот: валин, лейцин, изолейцин, метионин, треонин, лизин, аргинин триптофан, гистидин, фенилаланин. Для птицы выделяют еще и глицин. Соотношение и содержание заменимых и незаменимых аминокислот определяют полноценность белков. Полноценными являются белки животного происхождения. Растительные белки обычно содержат мало незаменимых аминокислот и их относят к неполноценным.
Примером полноценного белка является казеин. Для разных животных одни и те же белки могут быть неодинаково биологически ценными.
Белки в организме животных выполняют разнообразные функции:
-структурная (входят в состав всех клеток, органов и тканей организма);
-защитная (иммунитет животного организма, свертывание крови);
-транспортная (перенос различных веществ);
-энергетическая;
-сократительная (участвуют в работе мышц);
-геннорегуляторная (играют роль в регуляции процессов трансляции);
-питательная;
-гормональная (около 50% гормонов – белки);
-каталитическая (известно 2000 различных ферментов);
С деятельностью белков связаны все основные проявления жизни: сократимость, раздражимость, приспособляемость к среде, рост, развитие, размножение, пищеварение и выделение конечных продуктов обмена.
Для обеспечения потребностей организма большое значение имеет количество и качество белков корма. На качество белка особенно остро реагируют моногастричные животные, а жвачные – сравнительно меньше, благодаря микрофлоре в преджелудках. Поэтому для многокамерных большое значение имеет количество белка в суточном рационе, хотя они испытывают повышенную потребность в серосодержащих аминокислотах, которые не восполняются микробиальным синтезом в рубце.
Интенсивность белкового обмена и обмена в целом у животных характеризуется балансом азота, который рассчитывается из потребленного азота корма и выделенного в виде конечных продуктов обмена. Различают три вида азотистого баланса: положительный, азотистое равновесие и отрицательный.
Положительный - в организм поступает больше азотистых веществ, чем выводится. Такой баланс свидетельствует о преобладании синтеза белков над их распадом. Он наблюдается в условиях нормального обеспечения животных белком в период их роста и развития, во время лактации, беременности, выздоровления.
Азотистое равновесие характеризуется равным количеством поступивших азотистых веществ и выведенных из организма. Оно наступает у половозрелых животных.
Отрицательный азотистый баланс – выводится больше, чем поступает, т.е. распад белков органов и тканей не компенсируется белками кормов. Это бывает чаще всего при голодании, при скармливании неполноценных белков, при стрессах, при гиповитаминозах, различных заболеваниях.
Баланс азота характеризуется белковым минимумом – наименьшее количество белка в кормах, необходимое для сохранения в организме азотистого равновесия. Белковый минимум зависит от вида животного, возраста, физиологического состояния, физической деятельности и других факторов.
Важное физиологическое значение имеет существование в организме животных механизмов срочной мобилизации белковых ресурсов в экстремальных условиях (голодание, отравление и др). такими условно «резервными» белками являются белки плазмы крови, печени и мышц, которые служат поставщиками аминокислот для синтеза ферментов, гормонов и др.
Обмен белков – центральное звено всех биохимических процессов, лежащих в основе существования животного организма. Он состоит из процессов переваривания и всасывания, промежуточного и конечного обменов.
В желудочно-кишечном тракте белки кормов под действием протеолитических ферментов лишаются видовой, тканевой специфичности и расщепляются до аминокислот, способных всасываться в кровь через стенку кишечника. Ферменты, расщепляющие белки, относят к классу гидролаз или пептидаз. Известны две группы пептидаз: экзопептидазы, катализирующие разрыв концевой пептидной связи, и эндопептидазы, гидролизирующие пептидные связи внутри полипептидной цепи.
К эндопептидазам относятся: пепсин, трипсин, химотрипсин, эластаза, коллагеназа. К экзопептидазам – карбоксипептидазы, ди- и трипептидазы.
Расщепление белков у однокамерных животных начинается в желудке под действием основного фермента желудочного сока – пепсина. Он образуется из пепсиногена под действием соляной кислоты: пепсиноген 
пепсин + политпептид.
Пепсин расщепляет большинство белков до высокомолекулярных полипептидов. Дальнейшее расщепление белка происходит в тонком кишечнике под действием протеолитических ферментов поджелудочной железы и кишечника. Все они вырабатываются в неактивной форме, в виде проферментов, и их превращение в активные ферменты осуществляется в тонком кишечнике. Эти реакции протекают в нейтральной и слабощелочной среде. Соляная кислота нейтрализуется гидрокарбонатами секрета поджелудочной железы и кишечного сока. Выделяющийся СО2 способствует перемешиванию химуса и образованию стойкой эмульсии, облегчающей процессы переваривания.
Около 30% пептидных связей белков, на которые не действует пепсин, расщепляются в кишечнике трипсином, образующимся из неактивного трипсиногена под влиянием энтеропептидазы и катионов кальция по схеме: трипсиноген 
трипсин + гексапептид.
Химотрипсиноген активируется трипсином и химотрипсином до химотрипсина, гидролизующего почти 50% пептидных связей белков и высокомолекулярных полипептидов до низкомолекулярных полипептидов, дипептидов и свободных аминокислот.
Карбоксипептидазы и аминопептидазы катализируют дальнейшее более глубокое расщепление образующихся низкомолекулярных пептидов до аминокислот. Эластаза и коллагеназа гидролизуют, соответственно, эластин и коллаген. Ди- и трипептидазы – ди- и трипептиды до аминокислот.
Сложные белки: глико-, липо-, фосфо-, нуклео- и хромопротеины перевариваются в ЖКТ под действием ферментов на небелковую и белковую части. Далее белки под действием протеолитических ферментов расщепляются, как простые белки. Небелковые части (углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты) подвергаются действию соответствующих ферментов ЖКТ.
Таким образом, кормовые белки распадаются под действием протеолитических ферментов ЖКТ до свободных аминокислот.
У жвачных большая часть белков корма переваривается бактериями, грибами, инфузориями рубца до пептидов, аминокислот и аммиака. Наряду с процессами расщепления в рубце осуществляется микробиальный синтез белков из небелковых веществ корма, аммиака и продуктов его переработки. Из небелковых азотистых соединений наибольшее значение имеет мочевина, поступающая с кормами, слюной или из крови. Под действием бактериальной уреазы рубца мочевина распадается на углекислый газ и аммиак, который далее используется бактериями для биосинтеза новых аминокислот (путем восстановительного аминирования α-кетокислот) и белков, необходимых для их существования. В зависимости от рациона в рубце КРС может синтезироваться в сутки 300-700г бактериального белка, что позволяет заменить 20-30% переваримого протеина корма.
Мочевину (60-150г) скармливают в течение суток небольшими порциями с целью предотвращения отравления животных и более эффективного использования рубцового аммиака при микробиальном синтезе белков.
20-30% белков корма в неизменном виде попадает в сычуг, где они расщепляются так же, как и у однокамерных животных. Здесь же перевариваются и белки бактериального происхождения.
У новорожденных и молодых жвачных железами слизистой оболочки сычуга вырабатывается реннин (химозин, сычужный фермент), превращающий казеиноген молока в казеин.
Нерасщепившиеся белки и их производные поступают в толстый отдел кишечника, где подвергаются гниению. Под влиянием бактериальных ферментов белки гидролизуются до аминокислот, а они либо используются для синтеза белков, либо подвергаются дальнейшим превращениям: дезаминированию, декарбоксилированию, внутримолекулярному расщеплению, окислению, восстановлению. В результате образуются амины, жирные кислоты, спирты и ряд ядовитых продуктов: фенол, крезол, индол, скатол, которые всасываются через слизистую оболочку кишечника в кровеносную и лимфатическую системы и разносятся по всему организму, отравляя его. Процессы гниения белков интенсивно протекают при кормлении животных недоброкачественными кормами, нарушении режима кормления, при заболеваниях пищевого канала, инфекционных и инвазионных болезнях.
Эти токсические продукты после всасывания попадают в печень, где обезвреживаются путем связывания их с ФАФС (3-фосфоаденозин-5-фосфосульфатом) или УДФ-ГК (уридиндифосфоглюкуроновой кислотой). При этом образуются нетоксические парные серные или глюкуроновые кислоты, выделяемые с мочой.
Продукты гидролиза белков всасываются в кишечнике в основном виде свободных аминокислот и отчасти ди- и трипептидов. В процессах всасывания важное место принадлежит натриевому насосу. Всосавшиеся аминокислоты через воротную вену поступают в печень, где они подвергаются ряду превращений, хотя значительная часть аминокислот разносится кровью по всему организму и используется для физиологических целей.
Аминокислоты в первую очередь используются в качестве строительного материала для синтеза специфических тканевых белков, ферментов, гормонов и др. биологически активных соединений. Некоторое количество аминокислот подвергается распаду с образованием конечных продуктов белкового обмена (СО2; Н2О;NH3) и освобождением энергии.
Промежуточный метаболизм аминокислот белковых молекул, как и других питательных веществ, в живых организмах, включает катаболические (распад до конечных продуктов обмена), анаболические (синтез более сложных веществ) процессы. Условно промежуточный метаболизм аминокислот можно разделить на общие пути обмена и индивидуальные превращения отдельных аминокислот.
Общие пути обмена аминокислот включают реакции: дезаминирования, декарбоксилирования, трансаминирования.
Дезаминирование аминокислот – процесс отщепления аммиака от аминокислоты. Существуют следующие типы дезаминирования:
1. Восстановительное
R-CH-COOH
R-CH2-COOH+NH3
| насыщенные кислоты
NH2
2. Гидролитическое
R-CH-COOH
R-CH-COOH+NH3
| |
NH3 OH
гидрокислоты
3. Внутримолекулярное
R-CH2-CH-COOH
R-CH=CH-COOH+NH3
| непредельные кислоты
NH2
4. Окислительное
R-CH-COOH
R-C-COOH+NH3
| ||
NH2 O
кетокислоты
Для животных тканей, растений и большинства аэробных микроорганизмов преобладающим типам реакций является окислительное дезаминирование аминокислот, за исключением гистидина, подвергающегося внутримолекулярному дезаминированию.
Окислительное дезаминирование протекает в две стадии. Первая стадия является ферментативной и завершается образованием неустойчивого промежуточного продукта (аминокислота), который на второй стадии без участия фермента, но в присутствии воды распадается на аммиак и кетокислоту.
Ферменты оксидазы аминокислот содержат в качестве кофермента ФМН или ФАД.
Декарбоксилирование аминокислот - процесс отщепления карбоксильной группы аминокислоты в виде СО2.
Реакции декарбоксилирования в отличие от других процессов промежуточного обмена аминокислот являются необратимыми. Они катализируются специфическими ферментами – декарбоксилазами
R - CH - COOH → R - CH2 - NH2 + CO2
| амины
NH2
аминокислота
Образующиеся продукты реакции, названные биогенными аминами, оказывают сильное фармакологическое действие на множество физиологических функций человека и животных.
В животных тканях с высокой скоростью протекает декарбоксилирование гистидина с образованием биогенного амина – гистамина: гистидин
гистамин+СО2
Гистамин обладает широким спектром биологического действия:
- сокращает гладкие мышцы легких;
-оказывает сосудорасширяющее действие;
-участвует в секреции соляной кислоты;
-понижает давление;
-выполняет роль медиатора боли;
-участвует в патогенезе аллергии.
Выраженное фармакологическое действие оказывают продукты декарбоксилирование ароматических кислот, глютаминовой кислоты.
Трансаминирование аминокислот – процесс межмолекулярного переноса аминогруппы от аминокислоты на α-кетокислоту без промежуточного образования аммиака. Реакции трансаминирования являются обратимыми и универсальными для всех живых организмов. Эти реакции протекают при участии специфических ферментов – аминотрансфераз или трансаминаз. В переносе аминогруппы участвует кофермент аминотрансфераз – пиридоксальфосфат (коферментая форма витамина В6). В тканях животных и микроорганизмов доказано существование реакций трансаминирования между монокарбоновыми амино-и кетокислотами, что можно представить в виде схемы.
COOH CH3 COOH CH3
| | | |
(CH2)2 + C=O 
(CH2)2 + CH-NH2
| | | | CH -NH2 COOH C=O COOH
| |
COOH COOH
глютоминовая пировиноградная α-кетоглюконовая аланин
к-та к-та к-та
Для реакций трансаминирования характерен общий механизм.
Ферменты трансаминирования катализируют сначала перенос NH2 – группы на кофермент – пиродоксальфосфат, образуется промежуточное соединение – шиффово основание, которое подвергается внутримолекулярным превращениям, что приводит к освобождению α-кетокислоты и пиродоксаминфосфата. Последний на второй стадии реакции реагирует с любой другой α-кетокислотой, и через стадии образования промежуточных соединений (идущих в обратном направлении) синтезируется новая аминокислота и освобождается пиридоксальфосфат.
В организме животных в результате реакций дезаминирования и окисления биогенных аминов освобождается большое количество аммиака, являющееся высокотоксичным соединением. Поэтому его концентрация в организме должна сохраняться на низком уровне, то есть аммиак должен подвергаться связыванию в тканях с образованием нетоксичных соединений, легко выделяемых с мочой. Существуют различные пути обезвреживания аммиака.
Одним из путей связывания и обезвреживания аммиака (около 10%) в организме, в частности в мозге, сетчатке, почках, печени, мышцах, является биосинтез аспарагина и глютамина.
Аммиак (около 10%) обезвреживается в почках путем образования аммонийных солей органических и минеральных кислот:
R - CH2 - COOH + NH3 → R - CH2 - COONH4
органическая аммонийная
кислота соль
H2CO3 + NH3 → NH4HCO3
угольная аммоний
кислота гидрокарбонат
Основным путем обезвреживания аммиака является биосинтез мочевины, выводимой с мочой в качестве главного конечного продукта белкового, соответственно, аминокислотного обмена. Основным местом синтеза мочевины является печень. Процесс биосинтеза мочевины имеет циклический характер и называется орнитиновым циклом, или циклом Кребса.
Суммарная реакция синтеза мочевины без учета промежуточных продуктов:
CO2 + NH3 + 3ATФ + 2Н2О + Аспартат →
→ Мочевина + 2АДФ + АМФ + Фумарат + 2Фн + ФФн
На долю мочевины приходится 80-85% всего азота мочи. При недостаточном белковом кормлении или при скармливании неполноценных белков эта величина снижается до 50-60%, а при избыточном белковом кормлении – возрастает.
Биосинтез белка протекает во всех клетках, органах и тканях. Наибольшее количество белка синтезируется в печени. Синтез его осуществляют рибосомы.
В клетке синтез белка протекает через ряд стадий: активация аминокислот; соединение активированных аминокислот с т-РНК; транспортировка комплекса активированных аминокислот с т-РНК к рибосомам клетки; связывание аминоацил - т-РНК с комплексом и – РНК- рибосома; инициация; элонгация и терминация полипептидной цепи.
Белки подвергаются постоянным процессом синтеза и распада.
В зависимости от степени повреждения белковой молекулы происходит ее частичное или полное обновление. Степень обновления уменьшается при старении, болезнях.
Регуляция белкового обмена осуществляется рядом гормонов. Биосинтез белков активируется соматотропином, инсулином, тироксином, андрогенами. Глюкокортикоиды коры надпочечников стимулируют расщепление белков и выделение азотистых веществ.
Поможем написать любую работу на аналогичную тему