Амфотерные свойства и изоэлектрическая точка белков

Белки в растворе являются амфотерными электролитами, т.к. их молекулы имеют и кислые и основные R-группы остатков дикарбоновых и диаминовых аминокислот. Вклад концевых аминных и карбоксильных групп в кислотно-основные свойства белков незначителен. В зависимости от соотношения – COO- и ±NH3 R-групп и реакции среды белки имеют  (-) или (+) суммарный заряд и способны перемещаться в электрополе к аноду или катоду. Это свойство положено в основу разделения и очистки белков методом электрофореза.

Большинство белков всех организмов относится к кислым, их молекулы имеют (-) заряд благодаря значительному содержанию дикарбоновых аминокислот, щелочных, (+) заряженных белков в организмах, значительно меньше. Распределение заряда на поверхности молекулы неравномерно, разные участки могут иметь противоположные заряды, стабилизированные диполями воды.

Наличие большого числа заряженных групп определяет способность

белковых молекул взаимодействовать с ионами металлов, другими заряженными органическими молекулами, для выполнения функции.

Сдвиг рН среды приводит к изменению диссоциации R-групп, перераспределению зарядов на поверхности молекулы и изменению их биологической активности. Так, молекулы кислых белков, при изменении рН раствора в кислую сторону, вначале теряют заряд, а затем преобретают  (+):

Молекулы основных белков при изменении рН раствора в щелочную сторону, вначале становятся электронейтральными, а затем преобретают (-) заряд, перезаряжаются:

   Для каждого белка существует такое значение рН, при котором устанавливается равенство между (+) и (-) зарядами и суммарный заряд молекулы равен 0. Это значение рН называют изоэлектрической точкой (ИЭТ) данного белка.

ИЭТ некоторых белков:

ИЭТ большинства белков животных тканей лежит в пределах от 5,5

до 7,0, что свидетельствует о преобладании в них остатков кислых аминокислот.

В ИЭТ белки обладают наименьшей растворимостью, а их растворы наименьшей вязкостью и устойчивостью, легко выпадают в осадок.