Сложные белки

Сложные белки состоят из молекул одного или нескольких простых белков (альбумина, глобулина, гистона и др.) соединенных с веществом небелковой природы. В зависимости от природы небелковых веществ,сложные белки поделили на группы:

Липопротеины, это комплексы простых белков с полярными, нейтральными липидами, а также с холестерином и его эфирами. В образование и стабилизацию комплексов основной вклад вносят силы гидрофобного взаимодействия, ионные и водородные связи, роль ковалентных связей незначительна.

Липопротеины являются обязательными компонентами клеточных мембран и протоплазмы клеток, крови, вещества мозга, молока, яиц и т.д. Известны комплексы, белки которых содержат много гидрофобных аминокислот, липидный компонент часто преобладает по массе над белковым. Такие комплексы называются протеолипидами. Они в большом количестве содержатся во внутренних мембранах митохондрий, оболочках и мембранах нервных клеток и др.

Гликопротеины, имеют углеводный компонент, иногда соединенный с уксусной или серной кислотой. Белок в гликопротеинах является основой, к которой присоединяются ковалентной связью, чаще всего гликозиламидной (углеводпептидной), возникающей между N-ацетилглюкозамином и b-амидным азотом аспарагина, а также о-гликозидной - возникающей между N-ацетилгалактозамином или галактозой и -ОН R-группой серина или треонина.

По химическому строению гликопротеины поделили на истинные гликопротеины и протеогликаны.

Истинные гликопротеины содержат от I-4-x до 300-800 углеводных цепочек, каждая из которых уникальна по первичной структуре, содержит до 15-20 остатков галактозы маннозы, глюкозы, ацетилглюкозамина, ацетилгалактозамина, и др. мономеров.

М.м. истинных гликопротеинов колеблется в широких пределах, достигая 1 млн и более. На долю углеводного компонента приходится от 1-3 до 80-90 % (муцины слюны, групповые вещества крови) массы молекулы.

Протеогликаны имеют М.м., достигающую нескольких млн. Они состоят из небольшой белковой части (.от 0,4-2,0 до 17-22 %) к которой присоединяется несколько десятков гетерополисахаридных цепей, построеных из большого числа чередующихся дисахаридных звеньев, содержащих остатки аминосахаров и уроновых кислот. Растворы протеогликанов обладают высокой вязкостью.

Гликопротеины являются структурными компонентами клеточных мембран животных, растений и микроорганизмов, где они выполняют разнообразные фукции.

1.Функция избирательного взаимодействия и высокоспецифического узнавания. В составе поверхностных мембран, одни гликопротеины участвуют в процессах  межклеточного взаимодействия, объединяя клетки в ткани, а ткани - в органы: другие, например, клеток слизистой оболочки кишечника, являются рецепторами, связывающими клетки бактерий и вирусов; третьи - связывание, бактериальных токсинов.

2.Транспортная функция. Ряд гликопротеинов крови являются транспортными белками, например, железо переносит трансферрин, медь церулоплазмин  и т.д.

3.Каталитическая. Углеводный компонент обнаружен в составе пероксидазы, глюкозооксидазы и др. ферментов.

4. Структурно-механическая. Эту функцию выполняют главным образом протеогликаны. У животных они входят в состав межклеточного вещества соединительной ткани кожи, костей, хрящей, сухожилий и др., придавая им эластичность и упругость.

5. Защитная. Протеогликан выполняет роль смазки в суставах. Функцию защитной смазки от механических воздействий и действия протеаз выполняют гликопротеины муцинов слюны, желудка и кишечника.

Хромопротеины состоят из простого белка, соединенного с окрашенным небелковым компонентом. Название белков произошло от греч. chroma - краска. Среди хромопротеинов различают гемопротеины, хлорофиллсодержащие белки, флавопротеины, родопсин и др.

К гемопротеинам относятся гемоглобин, миоглобин, ряд ферментов

(каталаза, пероксидазы, цитохромы.) и хлорофиллсодержащие белки. Все они содержат структурно близкие железо-(магний )-порфирины, соединенные с различными по составу и структуре белками, обеспечивающими разнообразие их функций.

Гемоглобин - красный железосодержащий белок крови. Его молекула состоит из белка глобина и красящего вещества гема, имеет четвертичную структуру, обеспечивает дыхательную функцию крови, транспортируя кислород от легких к тканям и диоксид углерода от тканей к легким. Подсчитано, что в одном эритроците содержится 340 млн. молекул гемоглобина.

Миоглобин - глобулярный белок, состоит из одной полипептидной цепи (153 аминокислотных остатка) и одного гема, имеет третичную структуру. Миоглобин присоединяет доставляемый гемоглобином кислород. Создание резерва кислорода в мышечной ткани обусловлено более высоким сродством миоглобина к кислороду, чем гемоглобина.

От содержания миоглобина зависит интенсивность окраски мышечной ткани. У наземных животных миоглобин составляет 1-3 % сухой, массы мышц, у морских - до 20%.

Миоглобин также легко присоединяет CO2, H2S, NO и др. газы. Способность к взаимодействию окиси азота с образованием NO-миоглобина, который после технологической обработки мяса сохраняет красную окраску, используется в изготовлении мясных продуктов.

Ферменты гемопротеины и флавопротеины относятся к классу оксидоредуктаз.

Хлорофиллсодержащие белки имеют окрашенный небелковый компонент хлорофилл, представляющий порфириновое кольцо с ионом Mg2+ в центре, участвуют в световых процессах фотосинтеза.

Родопсин, состоит из белка опсина и красящего вещества ретиналя (альдегида витамина  А - ретинола). Родопсин участвует в биохимии свето- и цветовосприятия.

Фосфопротеины. Ортофосфорная кислота в фосфопротеинах присоединяется моно- и диэфирной связью, в отдельных случаях - пирофосфатной связью с -ОН группой серина и треонина. Наличие остатков кислоты придает белкам кислый характер.

К фосфопротеинам относятся белки, играющие важную роль в питании эмбрионов и молодых организмов. Это первый белок молока казеин, главные белки яиц птиц и икры рыб. Они содержат от 1 до 10 % фосфора. Много фосфопротеинов содержится в центральной нервной системе.

Кратковременное фосфорилирование ряда ферментов (фосфорилаза, фосфоглюкомутаза, триозофосфатизомераза и др.), мембранных, рибосомальных и др. белков, имеет регуляторный характер.

Металлопротеины представляют комплексы ионов металлов с белками, в которых ионы металлов являются составной частью структуры молекул белка.

В составе металлопротеинов чаще встречаются ионы меди, железа, цинка, кальция и др. Многие ферменты являются металлопротеинами, примеры:

Алкогольдегидрогеназа

Карбоангидраза                     Zn2+

Карбоксипептидаза

Тирозиназа                                      Cu2+           

Цитохромоксидаза

Фосфогидролазы                             Mg2+

Фосфотрансферазы                Mg2+, Mn2+

Аргиназа                                Mn2+

ATФ-азы                                 Na+, K+,  Mg2+, Ca2+

К медьсодержащим белкам относят белок крови церулоплазмин, к железосодержащим - лактоферрин (белок молока), трансферрин (белок крови); ферритин - содержащий от 17 до 23 % железа, сосредоточен главным образом в селезенке, печени, костном мозге, выполняет роль депо железа в организме. Обнаружен селенопротеин в мышцах животных.

Нуклеопротеины- это соединения простых белков разных групп с нуклеиновыми кислотами (ДНК или РНК). Нуклеопротеины, содержащие ДНК называют дезоксирибонуклеопротеинами (ДРНП), а содержащие РНК - рибонуклеопротеинами (РНП).

ДРНП локализованы в ядре, митохондриях, хлоропластах, содержат молекулу ДНК, соединенную с молекулами гистонов, протаминов, альбуминов, глобулинов и др. белков ионными и водородными связями. Это информационные белки. ДНК содержит генетическую информацию, а белки осуществляют хранение и передачу этой информации.

РНП локализованы в ядре, митохондриях, хлоропластах и цитоплазме, содержат одну или несколько молекул РНК, соединенных с молекулами гистонов, альбуминов, глобулинов и др. белков ионными и водородными связями. PHП участвуют в механизме трансляции генетической информации в клетке путем синтеза специфических белков.

Содержание белков  в нуклеопротеинах высших животных и растений, колеблется от 30 до 60 %. Среди белков около 2/3 щелочных и 1/3 кислых, по функции - это сократительные, ферментативные, регуляторные белки.

Нуклеопротеины хранят и передают генетическую информацию, регулируют биосинтез белков, определяют жизнедеятельность организма в течении жизни, тип обмена и индивидуальность.

Вирусы, вызывающие многие заболевания животных, растений и микроорганизмов, являются нуклеопротеинами. Количество нуклеиновой кислоты в них не превышает 2-5 % массы молекулы, вирусы, проникая в клетку хозяина, вызывают заболевание и гибель клетки, т.к. используют её ресурсы и аппарат биосинтеза для размножения. Во внешней среде вирусы не способны размножаться.