Поделись с друзьями

На активность ферментов, помимо температуры и рН, влияют многие вещества. Одни из них поступают из внешней среды, другие появляются в процессах обмена, т.е. являются метаболитами. Вещества, вызывающие торможение деятельности ферментов, называют ингибиторами, они частично или полностью блокируют образование ESK (фермент-субстратный комплекс). Для большинства ингибиторов характерна специфичность действия.     

Различают   обратимое и необратимое ингибирование. Если молекула ингибитора вызывает стойкие изменения   функциональных групп активного центра фермента, то такой тип ингибирования называют необратимым. Различают несколько типов обратимого ингибирования ферментов. Наиболее распространенными являются конкурентное и неконкурентное. В качестве конкурентных ингибиторов выступают вещества, структурно сходные с субстратом, они связываются с активным центром фермента и выводят фермент из катализа. Увеличение концентрации субстрата приводит к снижению степени ингибирования, т.к. субстрат вытесняет ингибитор из активного центра.

Неконкурентные ингибиторы взаимодействуют главным оброзом с аллостерическим центром, удаленным от активного центра и вызывают существенные обратимые изменения конформации фермента и активного центра.

В условиях клетки ферменты работают главным образом в составе ферментных систем, катализирующих процессы синтеза или распада, где продукт первого фермента является субстратом второго и т.д. В каждой ферментной системе есть  фермент  катализирующий   реакцию     определяющую скорость процесса. Такие ферменты назвали  регуляторными  (ключевыми) или аллостерическими, т.к. они имеют аллостерический центр для контакта с регуляторами, которые присоединившись изменяют конформацию молекулы и активного центра, повышая или понижая активность фермента, вплоть до остановки его деятельности. Ингибиторами, чаще всего, являются промежуточные или конечные продукты процесса, когда их содержание достигает максимально допустимого уровня.

Вещества, увеличивающие каталитическую активность ферметов, называются активаторами. Наиболее часто эту роль выполняют ионы металлов: цинка, меди, молибдена, марганца, магния, хлора, кальция и др. Механизм их действия сводится к тому, что в одних случаях ионы металлов облегчают образование ЕSК (фермент- субстратный комплекс), в других - способствуют образованию комплекса фермент- кофермент, в третьих поддерживают третичную и четвертичную структуры фермента и т.д. Установлено, например, участие ионов кальция в формировании и стабилизации активного центра и третичной структуры амилазы слюны, активность которой затем повышается ионами  хлора.

В качестве активаторов аллостерических ферментов часто выступают субстраты, накапливаясь, они "включают" процесс. Некоторые ферменты имеют несколько аллостерических центров, если есть несколько активных центров,  одни для присоединения активаторов, другие - ингибиторов. Тиоловые протеиназы (папаин, катепсин В и др.), содержащие в активном центре R-группу цистеина, активируются глютатионом и цистеином со свободными -SH группами; некоторые ферменты активируются витамином С. Пепсин желудочного сока активирует НСl, липазу поджелудочной железы - желчные кислоты и т.д.

Механизм действия многих токсинов, ядов, лекарственных препаратов на организм основан на ингибировании ферментов и изменении течения метаболических  процессов.