Характеристика  некоторых ферментов

1. Оксидоредуктазы. Описано более 500 ферментов катализирующих окислительно-восстановительные реакции, все двухкомпонентные, окисляют субстраты отнятием водорода или электронов, или присоединением кислорода. Большинство субстратов  окисляется отнятием водорода - дегидрированием, которое осуществляют ферменты с рабочим названием дегидрогеназы. Акцепторами водорода у дегидрогеназ служат г.о. НАД+ и НАДФ+ , а также

ФАД , ФМН, кислород, пероксид водорода.

НАД+ - и НАДФ+ -зависимые дегидрогеназы, работают с коферментами НАД+ (никотинамидадениндинуклеотид) и НАДФ (никотинамидаденинди-нуклеотидфосфат) - производные витамина B5 (никотинамида).

Дегидрогеназа переносит с окисляемого субстрата 2 и Н+ на пиридиновое кольцо никотинамида НАД+ или НАДФ+, оставшийся Н+ переходит в среду, в результате субстрат окисляется, а кофермент - восстанавливается.

ФАД-зависимые дегидрогеназы (Флавиновые или флавопротеины). Известно около 80 флавиновых ферментов, большинство из них в качестве простетической группы содержит ФАД:

Рабочей частью флавинов является изоаллоксазиновое кольцо, способное принимать и отдавать два атома водорода.

Флавопротеины более сильные окислители, чем НАД+ и НАДФ+ -зави-симые дегидрогеназы, катализируют разнообразные окислительно-восстановительные реакции. По функции их делят на:

1. Первичные. Примером является сукцинатдегидрогеназа, окисляющая янтарную кислоту в ЦТК (Цикле трикарбоновых кислот).

2.   Вторичные или промежуточные переносчики водорода с НАДН и НАДФН.

3. Оксидазы. Переносят водород с окисляемых субстратов на кислород с образованием Н2О2. Оксидазы являются металлофлавопротеинами, содержат ФАД, ФМН, железо, медь, цинк и др. металлы. Образующийся Н2О2  используется в качестве окислителя пероксидазами или расщепляется каталазой, т.к. является клеточным ядом.

Пероксидазы - дегидрогеназы (гемопротеины), переносят водороды с окисляемых субстратов на Н202:

Каталаза - дегидрогеназа (гемопротеин), разлагает избыток Н2О2 путем переноса водорода с одной молекулы Н202 на другую:

Н2О2 + Н202  ® 2Н20 + О2

Цитохромы - гемопротеины, переносят электроны на кислород с востановленных флавопротеинов и др. субстратов.

Оксигеназы - металлопротеины, катализируют реакции присоединения кислорода к субстрату.

Оксидоредуктазы подразделяются на 17 подклассов:

1.1.    Ферменты окисляющие -СH-ОН группу доноров. В этот подкласс входит алкогольдегидрогеназа (КФ: 1.1.1.1), НАД+- зависимая.

1.2.    Ферменты окисляющие альдегидную или кетонную группу доноров. К этому подклассу относится глицеральдегидфосфатдегидрогеназа (КФ 1.2.1.12), НАД+-зависимая (фосфорилирующая).

1.3. Ферменты окисляющие-СН-СН-группу доноров дегидрированием с образованием двойной связи. Деление подкласса на группы основано на природе акцептора: 1.3.1.-НАД(Ф)+; 1.3.2.-цитохром; 1.3.3.-кислород; 1.3.7.-железосеропротеин и 1.3.99.-прочие акцепторы.

1.4.    Ферменты окисляющие -СН-NН2 группу. В этот подкласс входят ферменты, катализирующие окислительное дезаминирсвание аминокислот.

1.6.    Ферменты окисляющие восстановленные НАД и ИАДФ, в основном из флавопротеинов.

1.10.  ферменты окисляющие аскорбиновую кислоту: 1.10.3.3 - аскор-батоксидаза; моно-, дифенолы и близкие к ним соединения, например Аминофенолоксидаза (тирозиназа) - 1.10.3.4.

1.11.  Ферменты использующие Н2О2 в качестве акцептора водорода:

каталаза КФ 1.11.1.6. и пероксидазы 1.11.1.7. 1.13.-ферменты окисляющие субстраты присоединением к ним кислорода (оксигеназы). Примером является липоксигеназа (Кф.1.13.II.12), фермент, окисляющий кислородом ненасыщенные жирные кислоты с образованием перекисей и гидроперекисей, которые имеют высокую окислительную активность и могут окислять другие ненасыщенные жирные кислоты, каротины, витамины группы А, хлорофиллы, аскорбиновую кислоту, аминокислоты и т.д. Липоксигеназа относится к железосодержащим ферментам.

2.       Трансферазы, описано около тысячи ферментов, все двухкомпонентные. В зависимости от переносимых групп их делят на 8 подклассов.

2.1. Переносят одноуглеродные группы: метильные, карбоксильные и др. Примером являются метилтрансферазы, катализирующие перенос метильных групп.

2.2.    Переносят альдегидные и кетогруппы. Сюда относятся трансальдолаза и транскетолаза пентозофосфатного цикла окисления глюкозы и фотосинтетического цикла Кальвина.

2.3.    Ацилтрансферазы - переносят кислотные остатки и ацетилтрансферазы - переносчики ацетильных остатков от ацетил-КоА; они участвуют в синтезе липидов, ацетилглюкозамина и др.

2.4.    Гликозилтрансферазы - переносят гликозильные остатки, участвуют в синтезе олиго- и полисахаридов.

2.7.    Переносят группы содержащие фосфор. Сюда относятся фосфотрансферазы, переносящие фосфатный остаток от АТФ на различные субстраты-акцепторы, а также более сложные группировки, содержащие фосфатный остаток, например нуклеотидилтрансферазы и др.

2.8.    Переносят серусодержащие группы, например, КоА-трансферазы.

3.       Гидролазы, более 200 ферментов, однокомпонентные, многие имеют ионы металлов. Гидролазы делятся на 11 подклассов.

3.1.    Гидролизуют сложноэфирные связи. Например эстеразы, фосфатазы, нуклеазы (ДНК-азы, РНК-азы).

3.2.    Гидролизуют гликозильные связи. Представителями являются амилазы, полигалактуроназа, a-глюкозидаза, b-глюкозидаза, b-фруктофуранозидаза (сахараза).

3.4.    Гидролизуют пептидные связи (пептид-гидролазы). В этот подкласс входит ряд ферментов, гидролизующих пептиды: аминопептидазы, - отщепляющие N-концевые аминокислоты, карбоксипептидазы - С-концевые аминокислоты, дипептидазы - гидролизующие дипептиды и несколько групп протеиназ - расщепляющих белки до пептидов. В зависимости от строения активного центра выделяют следующие группы протеиназ.

3.4.21.   Сериновые протеиназы - содержат в активном центре радикал серина. Сюда относятся химотрипсин, трипсин,  эластаза - протеиназы кишечного тракта, тромбин, плазмин - протеиназы крови.

3.4.22.   Тиоловые пртеиназы - содержат в активном центре радикал цистеина. К ним относятся растительные протеиназы, например папаин и некоторые тканевые протеиназы (катепсин В и др.).

3.4.23.   Кислые протеиназы - содержат в активном центре две карбоксильные группы остатков дикарбоновых аминокислот, их оптимум рН 1-5. К ним относятся пепсин, химозин (реннин), катепсин Д и др.

3.5.   Гидрслизуют С-N-связи, отличные от пептидных. Сюда относятся аспарагиназа, глутаминаза, уреаза - расщепляющие амидные связи.

3.6.    Гидролизуют кислотно-ангидридные связи - неорганическая пирофосфатаза и АТФ-азы.

3.7. Гидролизуют С-С-связи. Например, оксалоацетаза, гидролизующая оксалоацетат на оксалат и ацетат.

4.       Лиазы, все двухкомпонентные, их делят на 7 подклассов.

4.1.    С-С-Лиазы. К этому подклассу принадлежат фруктозодифосфа-тальдолаза, пируватдекарбоксилаза, оксалоацетатдекарбоксилаза и др.

4.2.    С-0-Лиазы. Сюда относится карбоангидраза.

5.    Изомеразы, двухкомпонентные. При внутримолекулярном переносе групп ферменты имеют рабочие названия мутазы, а в реакциях инверсии групп у хиральных центров - рацемазы и эпимеразы. Изомеразы делят на 6 подклассов.

5.1. Рацемазы и эпимеразы.

5.2. Цис-транс-изомеразы.

5.3. Внутримолекулярные оксидоредуктазы, катализирующие взаимопревращение альдоз и кетоз, перемещают С=С-связи. Например, в реакции глицеральдегид-3-фосфат (ГАФ) « Дигидроксиацетонфосфат (ДГАФ), катализируемой глицеральдегид-3-фосфат кетол-изомеразой (рабочее название триозофосфат-изомераза), у 1-С атома ГАФ идет восстановление, у второго - окисление.

6.   Лигазы (синтетазы), все двухкомпонентные, делятся на 5 подклассов в зависимости от образуемой связи.

6.1.    Образуют С-0-связи. Примером может быть аминоацил-тРНК-синтетазы (образующие AМФ), которые активируют аминокислоты и передают их

на тРНК.

6.2.    Образуют С-S-связи, присоединяя остатки различных кислот к КоА

макроэргической связью.

6.3.    Образуют С-N-связи, например, в синтезе аминов аспарагиновой и глутаминовой кислот.

6.4.    Образуют С-С-связи. К этому подклассу относятся альдолаза, карбоксилазы и др.