Переваривание белков

Белки пищи последовательно гидролизуются протеолитическими ферментами желудочно-кишечного тракта до аминокислот. Переваривание белков начинается в желудке ферментами желудочного сока. Основным из них является пепсин, он синтезируется и выделяется в неактивной форме в виде пепсиногена. Пепсиноген активируется в содержимом желудка при рН 1,5-2,5. Большая кислотность желудочного сока вызывает денатурацию глобулярных белков пищи и убивает большинство бактерий. Пепсин наиболее активно гидролизует пептидные связи в белках, образованные ароматическими аминокислотами, значительно медленнее - образованные Лейцином, Глутаминовой кислотой и Глутамином; в итоге из длинных полипептидных цепей образуется смесь более коротких полипептидов и пиптидов.

Реннин (химозин или сычужный фермент) синтезируется клетками слизистой сычуга у молодняка жвачных (молочного периода жизни), в виде прореннина, который при pН<5 превращается в реннин. Под его влиянием казеиноген молока створаживается и превращается в резиноподобный сгусток - казеин. При рН 5,0-5,3 и наличии солей кальция реннин осуществляет гидролиз казеина в сычуге.

Дальнейшему перевариванию белки подвергаются в слабощелочной среде тонкого кишечника. Здесь их гидролиз осуществляют трипсин, химотрипсин, коллагеназа, карбоксипептидаза и эластаза поджелудочной железы, а также аминопептидазы и дипептидазы кишечного сока. Протеиназы и пептидазы поджелудочной железы и тонкого кишечника синтезируются в виде неактивных предшественников (как и протеиназы желудка). Это предотвращает разрушение клеток в которых они синтезируются. Попав в содержимое тонкого кишечника они активируются. Трипсин гидролизует пептидные связи, образованные карбоксильными группами лизина и аргинина, химотрипсин гидролизует пептидные связи, образованные остатками фенилалаиина, тирозина и триптофана. В результате полипептиды, образовавшиеся в желудке под действием пепсина,  расщепляются на пептиды меньшей длины. Этот этап переваривания белков протекает с высокой эффективностью, поскольку пепсин, трипсин и химотрипсин проявляют при гидролизе специфичность в отношении пептидных связей, образованных разными аминокислотами.

Гидролиз пептидов в тонком кишечнике завершается пептидазами. Карбоксипептидазы поджелудочной железы последовательно отщепляют от пептидов С-концевыс остатки. Аминопептидазы кишечного сока отщепляют от пептидов один за другим N-концевые остатки аминокислот. Появляющиеся дипептиды гидролизуются дипептидазми. В результате последовательного действия протеиназ и пептидаз перевариваемые белки превращаются в смесь свободных аминокислот. Свободные аминокислоты всасываются и переносятся кровью в печень, клетки печени используют их для обновления собственных белков и ряда белков крови.

Оставшиеся аминокислоты транспортируются кровью к клеткам  органов и тканей всего организма. Белки рациона являются основным источником обновления незаменимых аминокислот организма.